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[IT뉴스]알츠하이머 두 원인 단백질 결합해 ‘독성’ 낮추다
온카뱅크관리자
조회:
70
2025-08-24 13:27:27
<div id="layerTranslateNotice" style="display:none;"></div> <strong class="summary_view" data-translation="true">KAIST, 타우-아밀로이드베타 단백질 독성조절 규명<br>알츠하이머 등 퇴행성 뇌신경질환 새 치료전략 제시</strong> <div class="article_view" data-translation-body="true" data-tiara-layer="article_body" data-tiara-action-name="본문이미지확대_클릭"> <section dmcf-sid="ttG0cFIiCJ"> <figure class="figure_frm origin_fig" contents-hash="0fbfe781754472fed584b6513eab7d0fb47721f2e40b9c125b80b96da0b40951" dmcf-pid="FFHpk3Cnld" dmcf-ptype="figure"> <p class="link_figure"><img alt="타우 미세소관 결합 영역과 상호작용에 의한 아밀로이드 베타의 병리학적 특성 변화 모식도. KAIST 제공" class="thumb_g_article" data-org-src="https://t1.daumcdn.net/news/202508/24/dt/20250824132005710pthd.jpg" data-org-width="640" dmcf-mid="5ZxVl9XDvn" dmcf-mtype="image" height="auto" src="https://img2.daumcdn.net/thumb/R658x0.q70/?fname=https://t1.daumcdn.net/news/202508/24/dt/20250824132005710pthd.jpg" width="658"></p> <figcaption class="txt_caption default_figure"> 타우 미세소관 결합 영역과 상호작용에 의한 아밀로이드 베타의 병리학적 특성 변화 모식도. KAIST 제공 </figcaption> </figure> <p contents-hash="8c7144a89f6ced9a81f01ec2b0bdf92909827a0340bb46498c125653bbbe8353" dmcf-pid="33XUE0hLhe" dmcf-ptype="general"><br> 알츠하이머병의 원인 단백질로 알려진 아밀로이드 베타와 타우가 서로 소통하며 독성을 조절한다는 사실이 분자 수준에서 규명됐다. 알츠하이머 치료와 같은 신경퇴행성 뇌질환의 조기 진단을 위한 새로운 바이오마커(생체지표)와 치료제 개발의 중요한 치료전략으로 활용될 것으로 기대된다.<br><br> KAIST는 임미희 화학과 교수와 이영호 한국기초과학지원연구원 박사, 김윤경·임성수 한국과학기술연구원(KIST) 박사 연구팀과 공동으로 알츠하이머병의 주요 원인 단백질 중 하나인 타우 단백질의 ‘미세소관 결합 영역’이 아밀로이드 베타와 상호작용해 세포 독성을 완화할 수 있음을 분자 수준에서 규명했다고 24일 밝혔다.<br><br> 알츠하이머병은 치매를 일으키는 대표적인 신경 퇴행성 뇌질환으로, 신경세포 안에서 영양분과 신호물질을 운반하는 수송로 역할을 하는 ‘타우 단백질’과 뇌 발달, 세포 간 신호 전달, 신경세포 회복 등에 관여하는 아밀로이드 전구 단백질이 조각으로 뭉쳐 있는 ‘응집체’ 형태로 세포 내·외부에 과도하게 축적돼 발생한다.<br><br> 두 단백질은 공간적으로 분리된 위치에서 병리적 구조물을 형성하지만, 세포 내·외부에 함께 존재하며 상호작용하는 것으로 보고되고 있다. 하지만 두 단백질의 상호작용이 질환 발병과 진행에 미치는 영향은 분자적 수준에서 명확히 밝혀지지 않았다.<br><br> 연구팀은 타우 단백질이 신경세포 안에서 미세소관(세포 내 수송로)에 붙는 구조 중 일부가 아밀로이드 베타와 결합해 ‘타우·아밀로이드 베타 복합체’를 만든다는 것을 확인했다. 아밀로이드 베타 자체는 독성이 강한 딱딱한 섬유 형태지만, 타우의 특정 부분이 붙은 타우·아밀로이드 베타 복합체는 독성이 낮고 덜 단단한 형태의 응집체로 형성된다는 점을 밝혀낸 것이다.<br><br> 특히 타우 단백질의 미세소관 결합 반복 구조는 아밀로이드 응집이 처음 시작되는 과정을 지연시키고, 아밀로이드 베타의 응집 속도와 구조적 형태를 변화시켜 뇌 세포 내·외 환경 모두에서 아밀로이드 베타의 독성 수준을 감소시켰다고 연구팀은 설명했다.<br><br> 아울러, 타우 단백질의 미세소관 결합 반복 구조는 친수성(물에 잘 섞이는 성질)과 소수성(물과 잘 안 섞이는 성질)을 동시에 갖고 있어 두 성질의 균형이 잘 맞을 때 아밀로이드 베타와 더 잘 결합했다. 타우의 성질이 아밀로이드 베타와의 결합력, 응집 경로, 독성 조절 능력을 결정짓는 핵심 요인임을 입증한 것이다.<br><br> 임미희 KAIST 교수는 “타우 단백질이 미세소관 결합 반복구조를 통해 아밀로이드 베타의 응집과 독성을 적극 완화할 수 있는 분자적 기능을 한다는 점에서 기존 병리적 이해에 새로운 전환점을 제시한 연구”라며 “알츠하이머병뿐만 아니라 다양한 단백질 응집 기반 신경 퇴행성 뇌 질환의 치료 표적 발굴에 활용될 것”이라고 말했다.<br><br> 이 연구결과는 국제 학술지 ‘네이처 케미컬 바이올로지’(지난 22일자)에 실렸다.<br><br> </p> <figure class="figure_frm origin_fig" contents-hash="e42b5673dbddae8ed68a0a6d6e624f78eda1920452b7636738bd4f4e15bf2583" dmcf-pid="00ZuDploTR" dmcf-ptype="figure"> <p class="link_figure"><img alt="임미희(왼쪽부터) KAIST 교수, 김민근 박사, 이영호 박사" class="thumb_g_article" data-org-src="https://t1.daumcdn.net/news/202508/24/dt/20250824132006964whqc.jpg" data-org-width="640" dmcf-mid="1jdj7af5hi" dmcf-mtype="image" height="auto" src="https://img1.daumcdn.net/thumb/R658x0.q70/?fname=https://t1.daumcdn.net/news/202508/24/dt/20250824132006964whqc.jpg" width="658"></p> <figcaption class="txt_caption default_figure"> 임미희(왼쪽부터) KAIST 교수, 김민근 박사, 이영호 박사 </figcaption> </figure> <p contents-hash="9cfa2706e68d02e7209024b93cb9490f4edbf2b3e2020a741ac9fdd19a63e194" dmcf-pid="pp57wUSgvM" dmcf-ptype="general"><br> 이준기 기자 bongchu@dt.co.kr</p> </section> </div> <p class="" data-translation="true">Copyright © 디지털타임스. 무단전재 및 재배포 금지.</p>
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